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Functional roles of Tryptophan residues in diketoreductase from Acinetobacter baylyi
분야 자연과학 > 화학
저자 ( Yan Huang ) , ( Zhuo Lu ) , ( Min Ma ) , ( Nan Liu ) , ( Yi Jun Chen )
발행기관 생화학분자생물학회(구 한국생화학분자생물학회)
간행물정보 BMB Reports 2012년, 제45권 제8호, 452~457쪽(총6쪽)
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영문초록
Diketoreductase (DKR) from Acinetobacter baylyi contains two tryptophan residues at positions 149 and 222. Trp-149 and Trp-222 are located along the entry path of substrate into active site and at the dimer interface of DKR, respectively. Single and double substitutions of these positions were generated to probe the roles of tryptophan residues. After replacing Trp with Ala and Phe, biochemical and biophysical characteristics of the mutants were thoroughly investigated. Enzyme activity and substrate binding affinity of W149A and W149F were remarkably decreased, suggesting that Trp-149 regulates the position of substrate at the binding site. Meanwhile, enzyme activity of W222F was increased by 1.7-fold while W222A was completely inactive. In addition to lower thermostability of Trp-222 mutants, molecular modeling of the mutants revealed that Trp-222 is vital to protein folding and dimerization of the enzyme. [BMB Reports 2012; 45(8): 452-457]
 
 
Diketoreductase, Enzyme kinetics, Hydrophobic interaction, Site-directed mutagenesis, Tryptophan
 
 
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