Rationalization of allosteric pathway in Thermus sp. GH5 methylglyoxal synthase
분야
자연과학 > 화학
저자
( Shekufeh Zareian ) , ( Khosro Khajeh ) , ( Mohammad Pazhang ) , ( Bijan Ranjbar )
발행기관
생화학분자생물학회(구 한국생화학분자생물학회)
간행물정보
BMB Reports 2012년, 제45권 제12호, 748~753페이지(총6페이지)
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    영문초록
    A sequence of 10 amino acids at the C-terminus region of methylglyoxal synthase from Escherichia coli (EMGS) provides an arginine, which plays a crucial role in forming a salt bridge with a proximal aspartate residue in the neighboring subunit, consequently transferring the allosteric signal between subunits. In order to verify the role of arginine, the gene encoding MGS from a thermophile species, Thermus sp. GH5 (TMGS) lacking this arginine was cloned with an additional 30 bp sequence at the 3´-end and then expressed in form of a fusion TMGS with a 10 residual segment at the C-terminus (TMGS+). The resulting recombinant enzyme showed a significant increase in cooperativity towards phosphate, reflected by a change in the Hill coefficient (nH) from 1.5 to 1.99. Experiments including site directed mutagenesis for Asp-10 in TMGS and TMGS+, two dimentional structural survey, fluorescence and irreversible thermoinactivation were carried out to confirm this pathway. [BMB Reports 2012; 45(12): 748-753]
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