PIDD mediates and stabilizes the interaction between RAIDD and Caspase-2 for the PIDDosome assembly
분야
자연과학 > 화학
저자
( Tae Ho Jang ) , ( Hyun Ho Park )
발행기관
생화학분자생물학회(구 한국생화학분자생물학회)
간행물정보
BMB Reports 2013년, 제46권 제9호, 471~476페이지(총6페이지)
파일형식
02618275.pdf [무료 PDF 뷰어 다운로드]
  • ※ 본 자료는 참고용 논문으로 수정 및 텍스트 복사가 되지 않습니다.
  • 구매가격
    4,500원
    적립금
    135원 (구매자료 3% 적립)
    이메일 발송  스크랩 하기
    자료 다운로드  네이버 로그인
    영문초록
    The PIDDosome, which is an oligomeric signaling complex composed of PIDD, RAIDD and caspase-2, can induce proximity-based dimerization and activation of caspase-2. In the PIDDosome assembly, the adaptor protein RAIDD interacts with PIDD and caspase-2 via CARD:CARD and DD:DD, respectively. To analyze the PIDDosome assembly, we purified all of the DD superfamily members and performed biochemical analyses. The results revealed that caspase-2 CARD is an insoluble protein that can be solubilized by its binding partner, RAIDD CARD, but not by full-length RAIDD; this indicates that full-length RAIDD in closed states cannot interact with caspase-2 CARD. Moreover, we found that caspase-2 CARD can be solubilized and interact with full-length RAIDD in the presence of PIDD DD, indicating that PIDD DD initially binds to RAIDD, after which caspase-2 can be recruited to RAIDD via a CARD:CARD interaction. Our study will be useful in determining the order of assembly of the PIDDosome. [BMB Reports 2013; 46(9): 471-476]
    오늘 본 자료
    더보기
    • 오늘 본 자료가 없습니다.
    본 학술논문은 한국학술정보㈜ 각 학회간에 저작권 계약이 체결된 것으로 HAPPY학술이 제공하고 있습니다.
    본 저작물을 불법적으로 이용시는 법적인 제재가 가해질 수 있습니다.
    사업자등록번호 220-87-87785 대표.신현웅 주소.서울시 서초구 방배로10길 18, 402호 대표전화.070-8809-9397
    개인정보책임자.박정아 통신판매업신고번호 제2017-서울서초-1765호 이메일 help@reportshop.co.kr
    copyright (c) 2009 happynlife. steel All reserved.