Glutamine-Induced Production and Secretion of Helicobacter pylori γ-Glutamyltranspeptidase at Low pH and Its Putative Role in Glutathione Transport
자연과학 > 생물
( Mi Ran Ki ) , ( Na Rae Yun ) , ( Se Young Hwang )
한국미생물생명공학회(구 한국산업미생물학회)
Journal of Microbiology and Biotechnology 2013년, 제23권 제4호, 467~472페이지(총6페이지)
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    Helicobacter pylori increased the γ-glutamyltranspeptidase (GGT) production under low-pH (maximal at pH 4) and appropriate pCO2 conditions, while the production of GGT mRNA correlated with increased total enzyme activity. At pH 4, the bacterium augmented enzyme production in the presence of glutamine (~10 mM) in the medium, which predominantly occurred after a 6-min time-lag. Monovalent salts such as NaCl or NH4Cl facilitated enzymatic activation in acidic solutions of approximately pH 4.5. In addition, glutathione`s γ-glutamyl moiety cysteinylglycine appeared to be taken up readily by the intact H. pylori, but not by the one pretreated with a potent GGT inhibitor, acivicin, suggesting that the GGT may partake in glutathione uptake by the cell.
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