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Regulation of HIF-1α stability by lysine methylation
분야 자연과학 > 화학
저자 ( Sung Hee Baek ) , ( Keun Il Kim )
발행기관 생화학분자생물학회(구 한국생화학분자생물학회)
간행물정보 BMB Reports 2016년, 제49권 제5호, 245~246쪽(총2쪽)
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영문초록
The level and activity of critical regulatory proteins in cells are tightly controlled by several tiers of post-translational modifications. HIF-1α is maintained at low levels under normoxia conditions by the collaboration between PHD proteins and the VHL-containing E3 ubiquitin ligase complex. We recently identified a new physiologically relevant mechanism that regulates HIF-1α stability in the nucleus in response to cellular oxygen levels. This mechanism is based on the collaboration between the SET7/9 methyltransferase and the LSD1 demethylase. SET7/9 adds a methyl group to HIF-1α, which triggers degradation of the protein by the ubiquitin-proteasome system, whereas LSD1 removes the methyl group, leading to stabilization of HIF-1α under hypoxia conditions. In cells from knock-in mice with a mutation preventing HIF-1α methylation (Hif1αKA/KA), HIF-1α levels were increased in both normoxic and hypoxic conditions. Hif1αKA/KA knock-in mice displayed increased hematological parameters, such as red blood cell count and hemoglobin concentration. They also displayed pathological phenotypes; retinal and tumor-associated angiogenesis as well as tumor growth were increased in Hif1αKA/KA knock-in mice. Certain human cancer cells exhibit mutations that cause defects in HIF-1α methylation. In summary, this newly identified methylation-based regulation of HIF-1α stability constitutes another layer of regulation that is independent of previously identified mechanisms. [BMB Reports 2016; 49(5): 245-246]
 
 
HIF-1α, LSD1, Lysine methylation, SET7/9, Ubiquitin
 
 
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