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New role of E3 ubiquitin ligase in the regulation of necroptosis
분야 자연과학 > 화학
저자 ( Jinho Seo ) , ( Eun-woo Lee ) , ( Jaewhan Song )
발행기관 생화학분자생물학회(구 한국생화학분자생물학회)
간행물정보 BMB Reports 2016년, 제49권 제5호, 247~248쪽(총2쪽)
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영문초록
Necroptosis is a well-known form of caspase-independent cell death. Necroptosis can be triggered by various extrinsic stimuli, including death ligands in the presence of receptorinteracting protein kinase 3 (RIPK3), a key mediator of necroptosis induction. Our recent studies have revealed that C-terminus HSC-70 interacting protein (CHIP), an E3 ligase, can function as an inhibitor of necroptosis. CHIP-/- mouse embryonic fibroblast showed higher sensitivity to necrotic stimuli than wild-type mouse embryonic fibroblast cells. Deleterious effects of CHIP knockout MEFs were retrieved by RIPK3 depletion. We found that CHIP negatively regulated RIPK3 and RIPK1 by ubiquitylation- and lysosome- dependent degradation. In addition, CHIP-/- mice showed postnatal lethality with intestinal defects that could be rescued by crossing with RIPK3-/- mice. These results suggest that CHIP is a negative regulator of RIPK1 and RIPK3, thus inhibiting necroptosis. [BMB Reports 2016; 49(5): 247-248]
 
 
CHIP, Lysosome, Necroptosis, RIPK3, Ubiquitylation
 
 
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