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Potentiation of TRAIL killing activity by multimerization through isoleucine zipper hexamerization motif
분야 자연과학 > 화학
저자 ( Ji Hye Han ) , ( Ae Ran Moon ) , ( Jeong Hwan Chang ) , ( Jeehyeon Bae ) , ( Jin Myung Choi ) , ( Sung Haeng Lee ) , ( Tae-hyoung Kim )
발행기관 생화학분자생물학회(구 한국생화학분자생물학회)
간행물정보 BMB Reports 2016년, 제49권 제5호, 282~287쪽(총6쪽)
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영문초록
Tumor necrosis factor (TNF)-related apoptosis-inducing ligand (TRAIL) is a homo-trimeric cytotoxic ligand. Several studies have demonstrated that incorporation of artificial trimerization motifs into the TRAIL protein leads to the enhancement of biological activity. Here, we show that linkage of the isoleucine zipper hexamerization motif to the N-terminus of TRAIL, referred as ILz(6):TRAIL, leads to multimerization of its trimeric form, which has higher cytotoxic activity compared to its native state. Size exclusion chromatography of ILz(6):TRAIL revealed possible existence of various forms such as trimeric, hexameric, and multimeric (possibly containing one-, two-, and multi-units of trimeric TRAIL, respectively). Increased number of multimerized ILz(6):TRAIL units corresponded with enhanced cytotoxic activity. Further, a high degree of ILz(6):TRAIL multimerization triggered rapid signaling events such as activation of caspases, tBid generation, and chromatin condensation. Taken together, these results indicate that multimerization of TRAIL significantly enhances its cytotoxic activity. [BMB Reports 2016; 49(5): 282-287]
 
 
Apoptosis, Cell death, Isoleucine zipper, Multimerization, TRAIL
 
 
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