[생명과학] 헤모글로빈

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레포트 > 자연계열
2009.04.24
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소개글

[생명과학] 헤모글로빈에 대한 자료입니다.

1. 헤모글로빈의 구조를 밝힌 막스 페루츠
1) 막스 페루츠
2)그의 업적
2. 헤모글로빈 이란?
3. 헤모글로빈의 발견
1) 단백질의 구조
2) x-선 회절법
4. 헤모글로빈의 역할 및 기능, 특성
◈ 태아가 낮은 산소분압에서도 모체보다 헤모글로빈 친화력이 높은 이유는 ?
◈ 겸형 적혈구 빈혈증
5. 결론
참고 자료

본문내용

1. 헤모글로빈의 구조를 밝힌 막스 페루츠

본 명
출생 - 사망
학 력
수 상
경 력

주요 저서

Max Ferdinand Perutz
1914년 5월 19일 (오스트리아) ˜ 2002년 2월 6일
캠브리지대학교대학원 박사
1962년 노벨 화학상(단백질구조에 관한 연구)
1963년 ~ 1969년 유럽 분자생물학기구 의장
1962년 분자생물학연구소
『과학은 필요한가?(Is Science Necessary?)』(1989)
『단백질 구조(Protein Structure)』(1992)
『과학은 조용한 삶이 아니다(Science Is Not a Quiet Life)』(1998)
1) 막스 페루츠

막스 페루츠(1914~2002)는 1914년 오스트리아 빈에서 출생했다. 부모님은 페루츠가 법학을 공부해 가업을 물려받기를 원했지만 그는 화학에 관심이 있었다. 빈 대학에 들어가 화학을 공부하며 유기생화학에 특별한 흥미를 느낀 그는 1936년 캐번디시연구소의 J. D. 버널이 이끄는 결정학그룹의 연구원으로 일하기 시작했고 며칠 뒤에는 피터하우스칼리지에 대학원생으로 입학했다. 제2차 세계 대전이 발발하자 영 국에 있던 다른 독일인, 오스트리아인들과 함께 포로수용소에 갇혔다가 동료들의 도움으로 석방되어 전쟁이 끝날 때까지 하박국이라는 비밀 기관에서 얼음 배 만드는 임무를 수행했다. 이후 그는 헤모글로빈의 구조를 밝히기 위한 연구를 계속하다 1962년 헤모글로빈과 미오글로빈의 구조를 밝힌 공로로 존 켄드루와 함께 노벨 화학상을 공동 수상했다. 페루츠는 분자생물학연구소(LMB)의 이사장으로서 자유로우면서도 효율적인 운영 방식으로 많은 인재를 양성하며 자신의 연구도 게을리 하지 않았다. 그는 또한 뛰어난 강연자로 40여 년 동안 다양한 계층의 사람들을 대상으로 수많은 강연을 했으며 2002년 87세의 나이로 생을 마감했다.

2)그의 업적

1937년 켐브리지대학교 캐번디시 연구실에서 연구를 시작하여 헤모글로빈 결정의 첫번째 X선 회절상을 얻음으로써 헤모글로빈 구조를 결정하는 데 가장 뛰어난 방법인 X선 결정학으로 헤모글로빈의 구조를 결정했다. 후에 노벨상을 공동수상한 영국의 생화학자 존 C. 켄드루와 함께 1947년 켐브리지대학교에 분자생물학 의학연구회의 연합을 창설했다. 그곳에서 두 사람은 헴(heme) 단백질에 관한 연구를 계속해 켄드루는 근육 헤모글로빈인 미오글로빈의 분자구조에, 페루츠는 헤모글로빈 분자에 관해 집중적으로 연구했다. 1959년 그는 헤모글로빈이 분자의 표면 근처에 4개의 헴기를 가진 4면체 구조를 하고 있는 4개의 독립된 폴리펩티드 사슬로 구성되어 있다는 것을 밝혔다. 계속해서 페루츠는 산화된 헤모글로빈에서 4개의 폴리펩티드 사슬이 재배열되는 것을 보여주었는데, 이것은 헤모글로빈에 의한 호흡의 분자 메커니즘을 완벽하게 이해하게 한 발견이다. 그는 분자생물학연합의 설립 초기부터 1962년까지 회장을 지냈으며, 1962년부터 은퇴하던 해인 1979년까지 켐브리지대학교 임상의학대학에 있는 의학연구회의 분자생물학연구실 실장을 지냈다. 또한 그는 눈이 빙하로 변하는 과정을 결정학적으로 연구해 빙하의 흐름을 조사했는데, 최초로 빙하의 속도분포를 측정해 빙하는 표면에서 빨리 흘러내리고, 바닥 부근에서는 늦게 흘러내린다는 것을 입증했다.

2. 헤모글로빈 이란?

철을 품는 포르피린 고리와 단백질의 일종(글로빈)으로 되어 있다. 철 Fe에는 산소와 가역적으로 결합하는 능력이 있어, 생체 내에서는 산소를 운반하는 일을 한다. 헤모글로빈 한 분자는 4개의 폴리펩티드 사슬로 되어 있고, 각각의 폴리펩티드 사슬에는 1개씩의 헴이 함유되어 있다. 따라서, 헤모글로빈 한 분자에는 철원자가 4개 함유되고, 철원자 1개에 대해 한 분자씩의 산소가 결합하므로, 헤모글로빈 한 분자에는 산소 4분자가 결합한다. 헤모글로빈은 산소압이 높은 폐나 아가미에서는 산소와 결합하고, 산소압이 낮은 조직에 이르면 산소를 유리한다. 더욱이 산소의 방출은 pH가 낮아짐에 따라 촉진되므로, 이산화탄소가 많고 pH가 낮은 말초조직에서는 산소를 보다 유리하기 쉽게 된다. 이산화탄소는 혈장 속에 녹아 폐에 운반되어 폐호흡으로 체외에 방출되면 pH는 다시 원상태로 돌아가고 헤모글로빈은 다시 산소와 결합한다.

한편, 근육 속에는 미오글로빈이라는 헤모글로빈과 매우 흡사한 색소단백질이 있는데, 이것은 헤모글로빈보다도 산소와의 친화력이 크므로, 비교적 산소압이 낮은 곳에서도 헤모글로빈으로부터 산소를 받아 근육활동에 공급하고 있다. 헤모글로빈은 1g당 1.36mℓ의 산소와 결합할 수 있다. 헤모글로빈 분자의 연구결과로 폴리펩티드 사슬의 아미노산 배열은 사람을 비롯하여 원숭이 ·소 ·말 ·돼지 등 수종의 포유류의 헤모글로빈에서 이미 결정되어 있다. 아미노산 배열은 각종 동물에 걸쳐 공통된 부분이 많고, 이들은 헤모글로

참고문헌

1. 막스 페루츠 저, 『과학자는 인류의 친구인가 적인가?』, 솔출판사, 2004.
2. 막스 페루츠 저, 『과학에 크게 취해』, 솔출판사, 2004.
3. 빌 브라이슨 저, 『거의 모든 것의 역사』, 까치글방, 2003.
4. 하인리히 찬클 저, 『노벨상 스캔들』, 랜덤하우스코리아, 2007
5. B. D. Cullity; S. R. Stock [공]저; 고태경 역, 『X선 회절』, 진샘미디어, 2006.
6. 김명순 지음, 『생화학』개정판, 형설출판사, 2007.
7. Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer [공]저, 『(Stryer) 생화 학』, E*public, 2007.
8. Dee Unglaub Silverthorn 저, 『생리학』, 라이프사이언스, 2006.

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