헤모글로빈이 산소를 운반하여 조직세포로 운반
=== 헤모글로빈
적혈구 속에서 산소와 이산화탄소를 운반하는 색소단백질(호흡색소)로 4개의 글로빈 단백질(α1,α2, β1, β2)과 4개의 헴(heme)색소가 결합한 복합단백질
-- 헴; 철을 함유한 화합물로 이 철에 산소 분자가 직
호흡으로 체외에 방출되면 pH는 다시 원상태로 돌아가고 헤모글로빈은 다시 산소와 결합한다.
한편, 근육 속에는 미오글로빈이라는 헤모글로빈과 매우 흡사한 색소단백질이 있는데, 이것은 헤모글로빈보다도 산소와의 친화력이 크므로, 비교적 산소압이 낮은 곳에서도 헤모글로빈으로부터 산소를
단백질, 비타민(B12, 엽산, B6, C), 구리 등 영양소에 의해 일어난 빈혈을 영양성 빈혈이라 한다.
I. 철과 관련된 혈액 이상
(1) 철 결핍성 빈혈
철 결핍성 빈혈의 특징은 적혈구 크기가 작고 혈중 헤모글로빈 농도가 낮다는 점이다.
1) 원인
철 결핍의 원인은 섭취부족(채식주의자 등), 흡수불량(설
단백질로 다시 합성되어 근육, 피부, 모발, 헤모글로빈, 효소 그리고, 대사를 조절하는 호르몬 등의 단백질로 만들어진다. 단백질은 다수의 아미노산이 일렬로 결합하여 이중, 삼중으로 구부러진 특유한 입체구조를 기진 고분자 화합물이며 단백질의 종류에 따라 아미노산의 종류, 배열순서, 입체구조
단백질마다 다르다. 아미노산의 종류와 결합 순서까지 알려진 생체 내 단백질도 있다. 헤모글로빈, 인슐린과 콜라겐 등과 대부분의 단백질분자는 15∼20가지의 아미노산을 함유하고 있다. 수십 개 이상의 아미노산이 결합하여 폴리펩티드가 형성되면 이 폴리펩티드 사슬 간에 disulfide; s-s결합을 이루어