아미노산으로 가수분해되어 흡수된 다음 우리 몸에 필요한 단백질로 다시 합성되어 근육, 피부, 모발, 헤모글로빈, 효소 그리고, 대사를 조절하는 호르몬 등의 단백질로 만들어진다. 단백질은 다수의 아미노산이 일렬로 결합하여 이중, 삼중으로 구부러진 특유한 입체구조를 기진 고분자 화합물이며 단
단백질을 구성하는 일부 아미노산의 곁사살은 중성에서 양전화와 음전화로 이온화 되므로 이온 결합을 할 수 있음.
이황화 결합(disulfide bond)
; 두 분자의 시스테인의 곁사슬 SH기 사이에서 형성되는 공유결합.
3) 단백질의 입체구조
1차 구조(primary structure) – 단백질의 아미노산 배열순서를 가리킴
결합을 이룬다. 펩타이드 결합은 아미노산의 아미노기와 다른 아미노산의 카르복실기 사이에 물 1분자가 빠져나가 형성되는 결합이다. 아미노산은 종류마다 서로 다른 R그룹을 가지고 이러한 R기의 화학적 구성이 아미노산들을 서로 구분한다. 생명체는 단백질 합성에 20가지의 아미노산을 사용한다.
Ⅰ. 서 론
효소는 우리의 몸속에 촉매자 역할을 하는 매우 중요한 영양소이다. 만약 효소의 작용이 활발하지 않으면, 우이의 몸은 금방 암과 투병으로 고생할 것이며, 몸의 기능이 원활하게 작동되지 않을 것이다. 생명체를 유지시키는 수많은 생화학반응들은 거의 모두가 효소(enzyme)에 의해 이루어
효소가 있다. 보조인자는 이온과 같은 무기화합물의 경우도 있으며, 보조효소(Coenzyme)라고 부르는 유기화합물 분자인 경우도 있다. 어떤 효소는 그의 활성을 나타내는데 보조효소와 한 종류 혹은 수 종류의 금속이온을 필요로 한다. 보조효소나 금속이온이 단백질과 느슨하게 일시적으로만 결합하는 효